Niektóre dipeptydy i tripeptydy są również absorbowane i następnie rozkładane w komórkach wyścielających jelito cienkie. Te silnie aktywne proteolitycznie enzymy mogłyby bardzo poważnie uszkodzić wydzielające je tkanki, gdyby nie pewne mechanizmy ochronne. Pepsyna, trypsyna i chymotrypsyna są wydzielane w postaci nieczynnej jako pepsynogen, trypsynogen i chymotrypsynogen (przypuszczalnie zapobiega to samotrawieniu się komórek wydzielających te enzymy). Aktywacja polega na odłączeniu się fragmentu łańcucha peptydowego. Pepsynogen (ciężar cząsteczkowy 42 500) przechodzi w żołądku w pepsynę (ciężar cząsteczkowy 34 500) pod wpływem kwasu solnego i samej pepsyny. Przejście trypsynogenu w trypsynę katalizuje enzym enteropeptydazę, wydzielany przez gruczoł ścian jelita, oraz sama trypsyna. Chymotrypsynogen przechodzi w chymotrypsyne w obecności trypsyny, a nie chymotrypsyny. Trzustka, która wydziela trypsynogen i chymotrypsynogen, produkuje również małe ilości białka – inhibitora trypsyny — który może łączyć się z przypadkowo powstałymi cząsteczkami wolnej trypsyny w trzustce i w ten sposób je unieczynniać. Jeżeli trzustka została uszkodzona, względnie jej przewód uległ zaczopowaniu, zbierają się duże ilości enzymów trzustkowych i stężenie inhibitora trypsyny jest za małe aby je unieczynnić. Nagromadzone w trzustce enzymy zaczynają trawić narząd wywołując jego zapalenie, które może się skończyć katastrofą.
Leave a reply